Verknüpft man Aminosäuren miteinander, entstehen lineare Makromoleküle, die man als Proteine bezeichnet.
Jeder Organismus enthält Tausende verschiedener Proteine mit unterschiedlichen Aufgaben. Die Funktionen der Proteine kann man folgendermaßen einteilen:
Strukturbildung und -erhaltung: Die Strukturproteine sind für Form und Stabilität der Zellen und Gewebe verantwortlich. Auch die Histone kann man zu den Sturkturproteinen zählen. Sie organisieren die Anordnung der DNA im Chromatin. Die Grundbausteine des Chromatins, die Nucleosomen, bestehen aus einem oktameren Komplex von Histonen, um den die DNA gewunden ist.
Transport: Ein bekanntes Transportprotein ist das Hämoglobin der Erythrocyten, das für den Transport von Sauerstoff und Kohlendioxid zwischen der Lunge und den Geweben verantwortlich ist. Auch das Blutplasma enthält zahlreiche Proteine mit Transportfunktion. So transportiert Präalbumin die Schilddrüsenhormone Thyroxin und Trijodthyronin. Ionenkanäle und andere integrale Membran-Proteine vermitteln den Transport von Ionen und Metaboliten durch biologische Membranen.
Schutz und Abwehr: Das Immunsystem schützt den Organismus vor Krankheitserregern und körperfremden Substanzen. Als wichtige Komponente ist das Immunglobulin G zu betrachten. Es bindet durch Komplexbildung mit Oberflächen-Glycolipiden an Erythrocyten.
Steuerung und Regelung: In biochemischen Signalketten wirken Proteine als Signalstoffe (Hormone) und als Hormon-Rezeptoren. Als Beispiel ist hier der Komplex zwischen dem Wachstumshormon Somatotropin und seinem Rezeptor zu erwähnen. Dabei binden die extrazellulären Domänen von zwei Rezeptor-Molekülen ein Molekül des Hormons. Die Bindung aktivert die cytoplasmatischen Domänen des Komplexes und führt so zur Weiterleitung des Signals ins Zellinnere. Das kleine Proteohormon Insulin wird an anderer Stelle ausführlich besprochen. An der Regulation des Stoffwechsels und an Differenzierungsvorgängen sind DNA-bindende Proteine (Transkriptionsfaktoren) maßgeblich beteiligt. Struktur und Funktion des Katabolit-Aktivator-Proteins und anderer bakterieller Transkriptionsfaktoren sind besonders gut untersucht.
Katalyse: Mit über 2000 bekannten Vertretern bilden die Enzyme die zahlenmäßig größte Gruppe von Proteinen. Die kleinsten Enzyme haben Massen von 10-15 kDa. Mittelgroße Moleküle, wie die Alkohol-Dehydrogenase liegen bei 100-200kDa, während die größten, wie die aus 12 Monomeren bestehende Glutamin-Synthetase mehr als 500 kDa erreichen.
Bewegung: Das Zusammenspiel von Actin und Myosin ist für die Muskelkontraktion und andere Bewegungsvorgänge verantwortlich. Das hexamere Mysion gehört mit einer Länge von über 150nm zu den größten Proteinen überhaupt. Actin-Filamente (F-Actin) entstehen durch die Polymerisation relativ kleiner Untereinheiten (G-Actin). Das mit dem F-Actin assoziierte Tropomyosin und weitere Proteine steuern die Kontraktion.
Speicherung: In Pflanzen findet man spezielle Speicherproteine, die auch für die menschliche Ernährung wichtig sind. Im tierischen Organismus bilden die Muskelproteine eine im Notfall mobilisierte Nährstoffreserve.